Proteinforschung

8. April 2017, 21:58

Proteine steuern alle Vorgänge des Lebens: Als Struktureiweiße bestimmen sie zum Beispiel den Aufbau der Zelle und damit letztlich die Beschaffenheit von Geweben, als Enzyme ermöglichen und beschleunigen sie chemische Reaktionen und als Antikörper dienen sie der Infektionsabwehr.

Das komplizierte Zusammenwirken von Eiweißen zu entschlüsseln ist ein zentrales Forschungsgebiet der Biowissenschaften. Die meisten Körpereiweiße haben enzymatische Wirkung und sind für den Stoffwechsel unentbehrlich.

Viele Medikamente funktionieren nur dadurch, dass sie mit Proteinen in Wechselwirkung treten und diese dadurch ihre Funktion verändern. Meistens geht es darum, bestimmte enzymatische Wirkungen zu hemmen. Die Inhibitoren von bestimmten Enzymen können dabei selbst Proteine sein.

Therapeutische Proteine

Das ist auch der Grund, warum manche Proteine therapeutisch eingesetzt werden können, insbesondere bei Patienten, die aufgrund eines Gendefektes bestimmte Eiweiße nicht oder nicht funktionsfähig herstellen können.

Im Fall der Hämophilie A zum Beispiel, führt ein Gendefekt dazu, dass bestimmte Blutgerinnungsfaktoren nicht oder nur mangelhaft erzeugt werden. Da es sich bei einem großen Teil der Blutgerinnungsfaktoren aber um Enzyme handelt, können fehlende substituiert werden.

Die Eiweiße, die in diesem Fall als Therapeutika eingesetzt werden, sind bestimmte Glykoproteine. Das sind solche, die nicht nur aus Aminosäuren bestehen, sondern an bestimmten Stellen auch Zuckerreste, die so genannten Glykane, tragen. Etwa 40 bis 50 Prozent aller Eiweiße tragen diese Zuckermoleküle, besonders häufig sind Glykoproteine im Blutplasma zu finden.

Der Grad der Glykosylierung, der Anlagerung von Zuckern, in Eiweißen ist sehr unterschiedlich, und es ist noch unklar, welche Implikationen diese verschiedenen Zuckerstrukturen genau haben.

Glykoproteine und Krebs

Vieles deutet aber darauf hin, dass der Grad der Glykosylierung eine Rolle bei bestimmten chronischen Erkrankungen und bei Krebs spielt. So findet man bestimmte Glykane vermehrt in Krebszellen.

Therapeutika gegen diese Zuckerreste sind bereits in der klinischen Testphase, und man hofft, disseminierte Krebszellen, also Frühmetastasen, auf diese Weise ausschalten zu können. Noch besser wäre es natürlich, wenn man die Krankheit vor ihrer Entstehung und Ausbreitung entdecken würde. Auch das - so hoffen die Wissenschafter - könnte mit Hilfe von Glykosylierungsmustern gelingen.

Groß angelegte massenspektrometrische Protein-Untersuchungen sollen klären, ob bestimmte Glykanstrukturen, die in Normalpatienten seltener sind, bei Krebspatienten vermehrt auftreten. Sollte das der Fall sein, könnte dann überprüft werden, wann so eine Änderung genau eintritt. In diesem Fall könnten Glykoproteine als eine Art Frühwarnsystem verwendet werden.